Альбумины глобулины и фибриноген

Глобулины в крови: виды

При проведении биохимического анализа крови в нем определяют количественное содержание общего белка. Он представлен протеинами, которые присутствуют в плазме. Белков в крови человека несколько, все они имеют различия в своей структуре, а также выполняют разные функции. Насчитывается в крови всего пять белковых фракций, среди которых: альфа-1 (α1), альфа-2 (α2), бета-1 (β1), бета-2 (β2) и гамма (γ). Глобулины бета-1 и бета-2 не определяют отдельно, так как это не имеет какой-либо диагностической ценности.

Белковые фракции крови

Анализ, позволяющий подсчитать количество белковых фракций в крови, носит название протеинограммы. Врача будет интересовать уровень альбумина в крови (этот белок растворяется в воде) и глобулинов (эти белки в воде не растворяются, но распадаются при попадании в щелочную или солевую среду).

Высокий и низкий уровень белков в крови не является нормой. Их дисбаланс характеризует определенные нарушения: иммунные, обменные или метаболические.

При недостаточном содержании в крови альбуминов можно подозревать дисфункцию печени, которая не в состоянии обеспечить организм протеинами. Также возможны нарушения в работе почек или органов пищеварительной системы, в результате чего альбумины будут слишком быстро выводиться из организма.

Если уровень белка в крови повышен, то это может быть связано с воспалительными процессами. Однако иногда подобная ситуация наблюдается у вполне здоровых людей.

Чтобы подсчитать, каких именно белков в организме дефицит или переизбыток, их разделяют на фракции, используя метод электрофореза. В этом случае в бланке анализа будет указано количество общего белка и фракций. Чаще всего врачей интересуют значения альбуминов+глобулинов (альбумин-глобулиновый коэффициент). Его значения нормы варьируются в пределах 1,1-2,1.

В крови пять основных фракций белков

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90% всего белка крови составляют альбумины , иммуноглобулины , липопротеины , фибриноген , трансферрин ; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.

Синтез белков плазмы крови осуществляют:

• печень – полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов,
• клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС) костного мозга и лимфатических узлов – часть β-глобулинов и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Существует довольно много различных методов разделения белков в зависимости от их некоторых качеств. Наиболее распространенным методом фракционирования белков крови является электрофорез ..

Электрофорез белков

Ацетатцеллюлозная пленка, гель, специальная бумага (носитель) помещается на рамку, при этом противоположные края носителя свисают в кюветы с буферным раствором. На линию старта наносится сыворотка крови. Метод заключается в движении заряженых молекул белка по поверхности носителя под влиянием электрического поля. Молекулы с наибольшим отрицательным зарядом и наименьшим размером, т.е. альбумины , двигаются быстрее остальных. Наиболее крупные и нейтральные ( γ-глобулины ) оказываются последними.

На ход электрофореза влияет подвижность разделяемых веществ, находящаяся в зависимости от ряда факторов: заряд белков, величина электрического поля, состав растворителя (буферной смеси), тип носителя (бумага, пленка, гель).

Общий вид электрофореза

Количество выделяемых фракций определяется условиями проведения электрофореза. При электрофорезе на бумаге и пленках ацетата целлюлозы в клинико-диагностических лабораториях выделяют 5 фракций (альбумины, α₁-, α₂-, β- и γ-глобулины) , в то время как в полиакриламидном геле – до 20 и более фракций. При использовании более совершенных методов (радиальная иммунодиффузия, иммуноэлектрофорез и других) в составе глобулиновых фракций выявляются многочисленные индивидуальные белки.

Электрофореграмма (вверху) и графический результат ее обработки (внизу)

На вид протеинограммы оказывают влияние только те белки, концентрация которых достаточно высока.

Нормальные величины белковых фракций плазмы крови

Основную массу растворимых нелетучих веществ плазмы крови образуют белки. Их концентрация лежит в пределах 60-80 г/л; они составляют примерно 4% всех белков организма.

А. Белки плазмы крови

В плазме крови человека содержится около 100 различных белков. По подвижности при электрофорезе (см. ниже) их можно грубо разделить на пять фракций: альбумин, α 1 -, α 2 -, β- и γ-глобулины . Разделение на альбумин и глобулин первоначально основывалось на различии в растворимости: альбумины растворимы в чистой воде, а глобулины — только в присутствии солей.

В количественном отношении среди белков плазмы наиболее представлен альбумин (около 45 г/л), который играет существенную роль в поддержании коллоидно-осмотического давления в крови и служит для организма важным резервом аминокислот. Альбумин обладает способностью связывать липофильные вещества, вследствие чего он может функционировать в качестве белка-переносчика длинноцепочечных жирных кислот, билирубина, лекарственных веществ, некоторых стероидных гормонов и витаминов. Кроме того, альбумин связывает ионы Са 2+ и Mg 2+ .

К альбуминовой фракции принадлежит также транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксинсвязывающим глобулином [ТСГл (TBG)] и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит иодтиронин.

В таблице приведены другие свойства важных глобулинов плазмы крови. Эти белки участвуют в транспорте липидов (см. рис. 273), гормонов, витаминов и ионов металлов, они образуют важные компоненты системы свертывания крови (см. рис. 283); фракция γ-глобулинов содержит антитела иммунной системы (см. рис. 289).

Образование и разрушение. Большинство белков плазмы синтезируется в клетках печени. Исключение составляют иммуноглобулины, которые продуцируются плазматическими клетками иммунной системы (см. рис. 287), и пептидные гормоны, секретируемые клетками эндокринных желез (см. рис. 371).

Кроме альбумина почти все белки плазмы являются гликопротеинами. Они включают олигосахариды, присоединенные к аминокислотным остаткам N- и О-гликозидными связями (см. с. 50). В качестве концевого остатка углеводной цепи часто выступает N-ацетилнейраминовая кислота (сиаловая кислота, см. с. 44). Если эта группа отщепляется нейраминидазой, ферментом находящимся в стенках кровеносных сосудов, на поверхности белка оказываются концевые остатки галактозы. Остатки галактозы асиалогликопротеинов (т. е. десиалированных белков) узнаются и связываются рецепторами галактозы на гепатоцитах. В печени эти «состарившиеся» белки плазмы удаляются путем эндоцитоза. Таким образом, олигосахариды на поверхности белка определяют время жизни белков плазмы, полупериод выведения (биохимический полупериод) которых составляет от нескольких дней до нескольких недель (см. рис. 179).

В здоровом организме концентрация белков плазмы поддерживается на постоянном уровне. Однако их концентрация изменяется при заболевании органов, участвующих в синтезе и катаболизме этих белков. Повреждение тканей посредством цитокинов (см. рис. 379) увеличивает образование белков острой фазы, к которым принадлежат С-реактивный белок, гаптоглобин, фибриноген, компонент С-З комплемента и некоторые другие.

Белки и другие заряженные макромолекулы можно разделять методами электрофореза (см. с. 84). Среди различных электрофоретических методов наиболее простым является электрофорез на носителе , особенно на ацетилцеллюлозной пленке. При этом сывороточные белки, которые из-за наличия избыточного отрицательного заряда движутся к аноду, разделяются на пять вышеупомянутых фракций. После разделения белки можно окрашивать с помощью красителей и денситометрически оценивать количества белков в полученных окрашенных полосах.

При определенных заболеваниях изменяются концентрации отдельных белков (так называемые диспротеинемии ).